Xa 因子蛋白酶的常见切割位点位于 Ile-(Glu/Asp)-Gly-Arg 序列中的精氨酸残基之后。根据蛋白质底物构象的不同,Xa 因子蛋白酶有时也可在其它碱性氨基酸残基处进行切割。在这些已经测序的次级识别位点中,最常见是 Gly-Arg 序列。在 E. coli中不稳定的蛋白质和被 Xa 因子次级识别位点切割的蛋白质之间似乎存在某种相关性;这似乎表明这些蛋白是处于部分未折叠的状态。Xa 因子蛋白酶不切割位于脯氨酸或精氨酸之前的氨基酸位点。
Xa 因子蛋白酶的常见切割位点位于 Ile-(Glu/Asp)-Gly-Arg 序列中的精氨酸残基之后。根据蛋白质底物构象的不同,Xa 因子蛋白酶有时也可在其它碱性氨基酸残基处进行切割。在这些已经测序的次级识别位点中,最常见是 Gly-Arg 序列。在 E. coli中不稳定的蛋白质和被 Xa 因子次级识别位点切割的蛋白质之间似乎存在某种相关性;这似乎表明这些蛋白是处于部分未折叠的状态。Xa 因子蛋白酶不切割位于脯氨酸或精氨酸之前的氨基酸位点。
蛋白酶 K(分子生物学级)2ml。蛋白酶 K 是一种枯草杆菌蛋白酶相关的丝氨酸蛋白酶,可水解各种肽键。蛋白酶 K 的活性范围宽泛,在温度 20 - 60℃ 和缓冲液 pH 7.5 -12.0 的范围内具有最佳活性状态(1,2)。当反应中含有高于 2% SDS 和 4 M 尿素时活性受到影响(3)。钙的存在对蛋白酶 K 的热稳定性很重要,而与其催化反应无直接关系,因此蛋白酶 K 在含有螯合剂(如 EDTA )的反应缓冲液中仍保持活性(4) 蛋白酶 K 是一种枯草杆菌蛋白酶相关的丝氨酸蛋白酶,可水解各种肽键。
Xa 因子蛋白酶的常见切割位点位于 Ile-(Glu/Asp)-Gly-Arg 序列中的精氨酸残基之后。根据蛋白质底物构象的不同,Xa 因子蛋白酶有时也可在其它碱性氨基酸残基处进行切割。在这些已经测序的次级识别位点中,最常见是 Gly-Arg 序列。在 E. coli中不稳定的蛋白质和被 Xa 因子次级识别位点切割的蛋白质之间似乎存在某种相关性;这似乎表明这些蛋白是处于部分未折叠的状态。Xa 因子蛋白酶不切割位于脯氨酸或精氨酸之前的氨基酸位点。